Enzimas animais: um substantivo e um adjetivo biotecnológico

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Olá queridos leitores! No meu texto anterior, aprendemos um pouco sobre as enzimas de origem vegetal – se porventura você ainda não teve a oportunidade de lê-lo, é só clicar aqui. Existem diversos processos biotecnológicos que utilizam animais como matéria-prima ou sistema de transformação e hoje iremos aprender sobre outra aplicação deles: a obtenção de enzimas animais!

Diferente das enzimas de origem vegetal, cuja matriz possui parede celular e podem ser extraídas em moinhos convencionais, as enzimas provenientes das células animais, que não possuem parede celular, podem ser extraídas com solução aquosa ou tampão.

Bem, vamos por partes: quando os tecidos animais chegam na indústria, eles são secos e triturados em partículas finas, em seguida aplica-se a solução tampão para extração e os resíduos insolúveis são removidos por filtração ou centrifugação. Nesta etapa normalmente é utilizada terra diatomácea  (Figura 1) , pois devido suas características silicosas é capaz de auxiliar o extrato da filtração ou a solução da enzima bruta, funcionando como um filtro natural pela sua grande capacidade de absorção.

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 Terra diatomácea.  Fonte: SprocketRocket/Wikimedia Commons.
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Agora vamos conhecer as quatro principais enzimas de origem animal que são empregadas comercialmente  pela indústria.

 

Pancreatina

 

Esta enzima é obtida do pâncreas suíno e possui propriedades amilolítica, proteolítica e lipolítica – em outras palavras: converter amido em açúcar, quebrar ligações peptídicas e lipídios, respectivamente.

Pâncreas frescos ou congelados são triturados junto com tecido duodenal, de modo que a tripsina presente no duodeno inicie a ativação das enzimas. A massa resultante do processo é seca em secadores a vácuo e a gordura remanescente é removida por meio de extração com éter de petróleo.

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Processo comercial para obtenção de pancreatina. Fonte: SlidePlayer
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Os flocos obtidos são novamente secos em secadores a vácuo para remoção do solvente e então, moídos, obtendo-se um pó fino que contém a enzima.

Com respeito à aplicação desta enzima, antigamente a pancreatina era utilizada como realçador de  sabor dos queijos e hoje em dia tem sido empregada como auxiliar digestivo,  porque hidrolisa gordura em glicerol e ácidos graxos, transforma proteína em protease e derivados, além de converter amido em dextrina e açúcares.

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Porco, cujo pâncreas é fonte de grande quantidade de pancreatina.Fonte: Pxhere.
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Renina

 

Esta enzima é encontrada no suco gástrico do quarto estômago de bezerros alimentado somente com leite, ao contrário poderão estar presentes na matéria-prima outras enzimas, como por exemplo a pepsina, que dificultam o processo de separação e purificação da renina.

Existem diversas metodologias de obtenção de renina, e uma delas é de usar bezerros vivos fistulados que possibilitam obtenção de amostras. Esta técnica, contudo, produz soluções com quantidades insatisfatórias para serem utilizadas comercialmente. Portanto, normalmente utiliza-se, para fins comerciais, os estômagos preparados por secagem ao ar ou salga nos abatedouros. Na secagem ao ar, retira-se todo o conteúdo estomacal e posteriormente amarrado, inflado com ar e seco; na salga eles são abertos, lavados, cobertos com sal e levados ao processador.

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 Animal fistulado. Fonte: Temalist.
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Os estômagos secos por qualquer um dos processos serão fatiados em tiras, misturados com diluentes, faz-se a extração com uma solução de cloreto de sódio, filtra-se e purifica-se a solução por precipitação salina. A principal utilização é para o preparo de queijos. Leia este texto para saber algumas curiosidades sobre coalhos!

 

Pepsina

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Fonte:  Pxhere.
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É encontrada na mucosa do estômago de porco. Sua obtenção ocorre por meio da fatiação deste tecido e adição de ácidos fortes por 16 horas, à temperatura ambiente. Em seguida eleva-se a temperatura para 40-45°C por 1 hora para promover a conversão do pepsinogênio em pepsina. A pepsina é obtida após filtração e secagem do filtrado em baixa temperatura.

Comercialmente conhecida como Pantopept ou Digeplus, essa enzima pode ser adquirida em qualquer farmácia sem a necessidade de receita médica e utilizada para tratar sintomas da azia ou má digestão, porque controla a degradação de proteínas no organismo.

 

Catalase

 

A catalase é obtida a partir do processamento de fígado e sangue de boi ou porco. Os fígados são macerados e submetidos a agitação em solução aquosa de acetona. A massa obtida é então filtrada e os sólidos descartados. Então acrescenta-se mais acetona na solução remanescente para precipitar a catalase, que é recuperada por meio de processos de filtração ou centrifugação.

A catalase tem sido utilizada juntamente com outras enzimas pela indústria têxtil, bem como em produtos de limpeza de lente de contato. Dentre das diversas funções, a enzima catalase se destaca por atuar como: agente antibacteriano; agente antioxidante em alimentos viscosos, como manteigas, maionese; entre outros.

Atualmente a catalase também tem sido utilizada na área da cosmética, como em cremes de beleza combinados com outros produtos para aumentar a oxigenação celular da epiderme e até mesmo retardar o branqueamento de cabelo.

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Produtos comerciais que contêm catalase.  Fonte: Acácia, Miligrama.
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O mercado de enzimas cresceu muito nos últimos anos, tanto no que se refere à produção industrial quanto na elaboração de novas metodologias de obtenção e áreas de aplicação. O mercado das enzimas em geral movimentaram cerca de 20 milhões de reais, sendo o Brasil responsável por 6% deste valor. As técnicas de biotecnologia em geral contribuíram de maneira significativa para este avanço.

As enzimas de origem animal ainda precisam ser mais estudadas, para avaliar futuras aplicações na área farmacêutica na terapia de reposição enzimática (tratamento medicamentoso de reposição de determinadas enzimas em pacientes nos quais ela é deficiente ou ausente), vacinas, além de possíveis contribuições na terapia cosmética antienvelhecimento. Assim, para um maior amadurecimento desta ciência, necessita-se um aumento em pesquisas inovadoras para a descoberta de enzimas mais tolerantes aos processos industriais, que permitam que elas sejam utilizadas em vários processos de áreas distintas.

Legal, não é mesmo? Não é à toa que quando achamos algo muito interessante dizemos que é algo “animal”. Ao se tratar destas enzimas, não há como negar que são realmente animais! É uma redundância justa! Compartilhe o texto nas redes sociais e não perca nenhuma novidade do Profissão Biotec.

 

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Referências
PARK, Y. K, Produção de enzimas industriais de origem animal. Biotecnologia industrial, v. 3, p. 363- 366, 2007.
TAUBER, H.; PETIT, E.L .Convenient methods for preparing crystalline catalase from cow liver. Journal of Biological Chemistry, v. 195, p.703-706, 1952.
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Revisado por Rodrigo Cano e Thais Semprebom

 

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