Três cientistas dividiram o Prêmio Nobel de Química de 2018 por pesquisas com aplicações bem biotecnológicas: por desvendar o poder da biologia evolucionária para engenheirar proteínas para uma variedade de usos práticos (por exemplo novos fármacos, reações químicas menos tóxicas e mais eficientes na indústria, e novos biocombustíveis).
Metade do prêmio (e o equivalente a R$2 milhões) foram entregues na quarta-feira em Estocolmo na Suécia para Frances Arnold, uma professora americana de engenharia química no Instituto de Tecnologia da Califórnia. Ela foi a quinta mulher a ganhar o Prêmio Nobel de Química.
A outra metade do prêmio foi dividida entre George P. Smith, professor emérito de ciências biológicas na Universidade do Missouri nos EUA, e Gregory P. Winter, bioquímico do Laboratório de Biologia Molecular M.R.C. na Inglaterra.
O Prêmio destaca o papel da multidisciplinariedade na união de pesquisas em biologia e algumas áreas da química, que buscam na natureza sua inspiração.
“Eu sempre quis ser um engenheiro de proteínas”, disse Dra. Arnold em uma entrevista relatada no NY Times, “Proteínas são maravilhosas máquinas moleculares, tremendamente complexas mas responsáveis por todas as funções da vida. Eu queria ser um engenheiro do mundo biológico“. Poét
Lembrou do termo ‘máquinas moleculares’? Elas foram tema do Prêmio Nobel de Química de 2016.
Frances Arnold e a evolução dirigida das enzimas
No início das suas pesquisas a Dra. Anorld buscou utilizar um “desenho racional” a partir de lógica e conhecinhento do funcionamento de proteínas para desenvolver novas enzimas. No entando, enzimas são moléculas grandes e complicadas, compostas por milhares de aminoácidos e era difícil prever como uma unica alteração poderia afetar seu funcionamento. Foi então que ela se voltou para e evolução: através de uma pesquisa de “evolução dirigida” ela inseriu o gene codificador da enzima de interesse em bactérias que se reproduziam super rápido. Mutações que ocorreram naturalmente provocaram variações em como a enzima funcionava. Dra. Arnold então escolheu a enzima com melhor desempenho e repetiu o processo de evolução dirigida.
Na década de 90, ela foi capaz de produzir uma enzima 200 vezes mais eficiente que a enzima inicial, e apenas após três gerações de evolução dirigida.
Essa técnica foi incrementada por Willem P.C. Stemmer, um pesquisador holandês que desenvolveu um método para se obter variantes de enzima mais rapidamente, na técnica conhecida como DNA suffling. (No entanto, o Nobel não é entregue post-mortem e o Dr. Stemmer faleceu em 2013).
Essas técnicas de evolução dirigida já são utilizadas na indústria em enzimas removedoras de manchas em detergentes para roupas, e possuem promissoras aplicações no desenvolvimento de biocombustíveis.
George Smith, Gregory P. Winter e a técnica de “phage-display”
Dr. Smith e o Dr. Winter receberam o prêmio também por pesquisas na área de biologia sintética. Em sua pesquisa, eles demontraram a aplicação de bacteriófagos (vírus que infectam bactérias) para a produção de novos fármacos que podem tratar diversas doenças.
Nessa técnica, conhecida em inglês como phage-display, os bacteriófagos (que são formados de DNA ou RNA encapsulados por proteínas) são utilizados como ferramentas biotecnológicas.
Quer conhecer outras aplicações biotecnológicas dos vírus para nosso benefício? Leia esse texto aqui.
No início da pesquisa, Dr. Smith engenheirou fagos para produzir proteínas específicas e as exporem em seu envelope de proteínas. Ao expor os fagos engenheirados à células do sistema imune, ocorria a produção de anticorpos e o Dr. Smith conseguiu relacionar determinado peptídeo ao gene que o produziu. Mas na época o Dr. Smith não conseguia enxergar outras aplicações para a sua técnica.
Até que o Dr. Winter entrou nessa história.
Ele contruiu sua pesquisa em cima do trabalho do Dr. Smith, e utilizou o “phage-display” para produzir anticorpos que poderiam ser utilizados como tratamentos para doenças como esclerose múltipla e câncer. Na época, o desenvolvimento de anticorpos não era uma habilidade das grandes companhias farmacêuticas. Foi no começo dos anos 90 que começaram as pesquisas para produção de anticorpos específicos que funcionavam mais especificamente contra os alvos desejados. Em 2002, o primeiro anticorpo produzido dessa forma, o adalimumab (vendido pelo nome de Humira) foi aprovado para o tratamento de artrite reumatóide, psoríase e outras doenças.
Veja mais sobre a história das pesquisas vencedoras do Nobel de Química na reportagem em português da Folha (com ilustrações explicativas!) ou em inglês na página do The New York Times.
Saiba mais sobre a produção de anticorpos para a indústria farmacêutica em nosso vídeo:
Tem biotecnologia no Prêmio Nobel de Medicina ou Fisiologia, ou no Prêmio Nobel de Física?
A resposta é: sim!
O Prêmio Nobel de Medicina ou Fisiologia foi para os pesquisadores James P. Allison e Tasuku Honjo por seus estudos de imunoterapia do câncer. Ao estudar como o câncer conseguia frear a defesa pelo sistema imunológico, eles desenvolveram uma imunoterapia na qual esse mecanismo de freio é inibido e o sistema imunológico volta a reconhecer e combater células cancerígenas. A imunoterapia já é utilizada em alguns casos de câncer e pode ser associada às terapias tradicionais ou no lugar delas, trazendo menos efeitos colaterais. Saiba mais na notícia do G1.
E um dos premiados do Prêmio Nobel de Física, Arthur Ashkin, foi parabenizado por seus estudos com pinças ópticas, capazes de capturar partículas, átomos, vírus e células vivas com dedos de luz laser. Em 1987, foi capaz de apanhar bactérias vivas sem danificá-las. Curiosidade: Arthur Ashkin foi a pessoa mais velha a receber o Nobel, com 96 anos. E Donna Strickland, que dividiu o prêmio com Ashkin e Gérard Mourou, é a terceira mulher a ganhar o Nobel de Física. Saiba mais na notícia do El País.
