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A queratina é uma proteína fibrosa produzida por vertebrados (mamíferos, peixes, pássaros e répteis) e exerce funções estruturais e protetoras nesses animais. É o terceiro polímero mais abundante na natureza, atrás apenas da celulose e da quitina. Esta proteína é o maior componente de penas, lã, chifres, unhas e estrato córneo, sendo insolúvel e apresentando elevada resistência mecânica, bem como recalcitrância, não sendo degradada pela maioria das enzimas proteolíticas comuns como pepsina, tripsina e papaína. A queratina torna os animais mais robustos contra estresses abióticos (água em excesso, temperatura e raios solares, por exemplo) e ataques de outros animais e micro-organismos.
A queratina proveniente das penas das aves é um resíduo gerado de forma abundante em nosso país, considerando a elevada produção avícola brasileira. Estima-se que aproximadamente 5 milhões de toneladas de penas sejam geradas anualmente como resíduo sólido desta indústria.
O destino normalmente dado à elevada quantidade deste substrato é a produção da farinha de pena. Para este processo, as penas são aquecidas a altas temperaturas (aproximadamente 120 °C) e depois moídas. O material resultante é então utilizado para suplementação de rações animais. Todavia, em função das altas temperaturas aplicadas no seu tratamento, este material perde grande parte do seu valor nutricional, tornando-se pobre em aminoácidos essenciais (metionina, lisina e triptofano), além de apresentar baixa digestibilidade. Por isso, apesar de ser uma alternativa de reúso desse resíduo, formas mais brandas de tratá-lo são necessárias.
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Indústria avícola. Nas granjas brasileiras, a excelência tecnológica garantiram saltos produtivos que colocaram o país como terceiro maior produtor mundial de carne de frango, com mais de 12 milhões de toneladas anuais de carne de frango sendo produzidas. Fonte: Wikipedia
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É importante ressaltar que não há acúmulo da queratina no ambiente, pois há micro-organismos capazes de degradá-la por meio da produção de queratinases. As queratinases são proteases, ou seja, enzimas que hidrolisam proteínas como a queratina, sendo produzidas por bactérias e fungos. Estes organismos normalmente são isolados de solos onde materiais queratinosos foram depositados, sendo que micro-organismos queratinolíticos já foram isolados até mesmo de penas de pinguins do continente Antártico. Se ficou curioso a respeito deste trabalho, deixamos uma referência abaixo.
Algumas aplicações das queratinases:
*produção de ração: pela bioconversão do resíduo de queratina, gerando um produto muito mais rico nutricionalmente;
*produção de fertilizantes: a queratina é uma excelente fonte de nitrogênio para plantações;
*depilação enzimática do couro: sendo que o processo tradicionalmente utilizado é altamente poluente;
*indústria cosmética e farmacêutica: eliminação de acne e psoríase, tratamento de calos e de cicatrizes, melhora na biodisponibilidade de fármacos tópicos;
*indústria de detergentes: remoção de sujidades de origem proteica;
*indústria têxtil: modificação de fibras, como a lã;
*produção de biopolímeros a partir de fibras de queratina;
*desobstrução de ralos e sistemas de esgotos, dentre outras aplicações.
Se ficou curioso quanto a outros usos, deixamos alguns artigos de revisão nas referências para você se aprofundar no assunto.
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Degradação de penas pela bactéria Chryseobacterium sp. em 48 h, devido à produção de queratinase. Fonte: Brandelli et al., 2005
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Diante da grande importância dessas enzimas, a busca por micro-organismos produtores de queratinases é crescente. Queratinases bacterianas e fúngicas já vêm sendo estudadas e alguns dos gêneros produtores são: Bacillus, Streptomyces, Aspergillus, Fervidobacterium, Xanthomonas, Chryseobacterium e Vibrio. Dentre as queratinases fúngicas, as produzidas por fungos causadores de micoses, denominados dermatófitos (uma vez que conseguem colonizar nossa pele, unhas e cabelos) não são de tanto interesse industrial, em função da natureza patogênica destes micro-organismos. Assim, estudos de expressão heteróloga podem ser empregados para o estudo dessas queratinases, utilizando hospedeiros com maior apelo biotecnológico.
Assim, o estudo destes micro-organismos queratinolíticos, bem como o desenvolvimento de novas aplicações para estas enzimas, são bastante promissoras e há muito campo de estudo nessa área. Substratos (penas!!) para os estudos não irão faltar, não é mesmo?
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Referências
http://abpa-br.com.br/setores/avicultura/resumo acessado em 01/05/2018.
Brandelli A (2008) Bacterial keratinases: useful enzymes for bioprocessing agroindustrial wastes and beyond. Food Bioprocess Technol 1:105–116.
Brandelli A, Riffel A (2005) Production of an extracellular keratinase from Chryseobacterium sp. growing on raw feathers. Electron. J. Biotechnol. 8, 35–42.
Brandelli A, Daroit DJ, Riffel A (2010) Biochemical features of microbial keratinases and their production and applications. Appl Microbiol Biotechnol 85:1735–1750.
Lange L, Huang Y, Busk PK (2016) Microbial decomposition of keratin in nature—a new hypothesis of industrial relevance. Appl Microbiol Biotechnol 100:2083–2096.
Pereira JQ, Lopes FC, Petry MV, Medina LF da C, Brandelli A (2014) Isolation of three novel Antarctic psychrotolerant feather-degrading bacteria and partial purification of keratinolytic enzyme from Lysobacter sp. A03. Int Biodeterior Biodegrad 88:1–7.
Sahni N, Sahota PP, Phutela UG (2015) Bacterial keratinases and their prospective applications: a review. Int J Curr Microbiol App Sci 4:768–783.
[/et_pb_text][et_pb_image admin_label=”autor” src=”http://profissaobiotec.com.br/wp-content/uploads/2018/03/Perfil_Fernanda.png” url_new_window=”on” animation=”off” show_in_lightbox=”off” use_overlay=”off” sticky=”on” align=”center” max_width=”600px” force_fullwidth=”off” always_center_on_mobile=”on” use_border_color=”off” border_color=”#ffffff” border_style=”solid”]
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Revisado por Elaine Latochesky e Mariana Pereira
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